Ферменты

Синоним – энзимы.

Специфические белки, входящие в состав клеток и катализирующие химические реакции в организме. Характерная особенность Ф. – высокая специфичность действия.

Ф. подразделяют на однокомпонентные, или простые, состоящие только из белка (например, пепсин, трипсин), и двухкомпонентные, или сложные (например, дегидрогеназы, аминотрансферазы), в состав которых кроме белковой части, называемой, апоферментом, входит небелковая часть – кофермент (коэнзим, или простетическая группа). Многие коферменты и простетические группы – производные витаминов, так, кофермент А – производное пантотеновой кислоты, тиаминпирофосфат – производное витамина В1. Простетические группы Ф. находятся в постоянной и прочной связи с апоферментом, а коферменты связываются с ним временно.

При действии Ф. субстрат соединяется не со всей молекулой Ф., а с отдельным ее участком, называемым активным центром. Последний состоит у простых Ф. из небольшого числа аминокислотных остатков, у сложных Ф. – из простетической группы или кофермента. В активном центре простых Ф. чаще всего представлены остатки серина, гистидина, лизина, цистеина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, образующих определенную конфигурацию центра и способных осуществлять катализ. Другие части белковой молекулы Ф. обеспечивают его специфичность. Ф., в состав которых входят ионы (калия, железа, меди, кобальта, цинка, магния и др.), называют металлоэнзимами.

На активность. Ф. оказывают влияние температура, концентрация водородных ионов, ионная сила, а также ионный состав среды. Активность Ф. может быть снижена под влиянием некоторых веществ – ингибиторов. К ним относятся, например, соли тяжелых металлов (серебра, ртути и свинца), которые блокируют активные центры Ф. или понижают активность входящих в их состав металлов. В организме существуют вещества белковой природы – высокоспецифичные ингибиторы. Некоторые из них действуют, присоединяясь не к активному центру, а к какому-либо другому участку молекулы Ф., изменяя строение всей молекулы, следовательно, и структуру активного центра.

В организме Ф. может находиться в нескольких структурных формах, называемых изоферментами, обладающими различной каталитической активностью. Например, для лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментов.

Ряд Ф. синтезируется в организме в виде неактивных предшественников – проферментов.

По характеру катализируемых Ф. реакций их подразделяют на 6 основных классов – оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

Каждый класс делится на подклассы и подподклассы, а каждый Ф. в подподклассе имеет свой номер. Поэтому каждый из идентифицированных Ф. имеет свой шифр, состоящий из 4 цифр. Первая цифра указывает, к какому классу относится Ф., вторая обозначает подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер: например, ксаптиноксидаза имеет шифр 1, 2, 3, 2.

Ряд Ф. образует комплексы, катализирующие целые циклы реакций.

Большую роль в регуляции ферментативных реакций играют гормоны.

В животноводстве и ветеринарии Ф. используют как стимуляторы для повышения продуктивности животных.